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L'analyse comparative des masses moléculaires va donc s'effectuer sur des protéines dénaturées de leurs structures tertiaires et secondaires. Un détergent de type anionique recouvre les chaînes de polymère dénaturé en leur conférant une charge (rapport charge/acide-aminé constant). Les différentes protéines d'un mélange complexe se trouvent donc recouvertes d'un « manteau » de charges négatives. Lorsqu'on applique une tension continue entre les extrémités d'un gel où a été déposé le mélange complexe de protéines, les protéines migrent au travers des mailles constituant le gel. Les mailles du gel retiendront moins les petites molécules qui auront alors la migration la plus grande. Les molécules les plus longues seront d'autant plus retenues entre les mailles du gel et auront une migration relative plus faible. Electrophorèse des protéines plasmatiques : diagnostic, interprétation. Différents procédés sont utilisés pour révéler la migration des protéines. La plus courante consiste en une coloration spécifique des protéines. Le gel est coloré et il fait apparaître un profil électrophorétique qui met en évidence des bandes dont l'intensité correspond partiellement à l'abondance dans le mélange et dont la position reflète la masse moléculaire relative.
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Représentation graphique du résultat de l'électrophorèse de protéines sériques. L' électrophorèse des protéines (ou des protides) est une méthode d'analyse d'un mélange de protéines par une électrophorèse sur gel. Elle repose sur la capacité des protéines chargées à migrer au travers des pores d'un gel lorsqu'on applique un courant électrique. Elle est employée en protéomique ainsi qu'en médecine, principalement à partir de sérum sanguin (le plasma sanguin ne convient pas). Électrophorèse — Wikipédia. L' électrophorèse est une technique chimique d'analyse des masses des molécules. Si on maîtrise la porosité fine du gel, les molécules vont migrer vers le pôle électrique opposé de leur charge en fonction de leur taille. Principe [ modifier | modifier le code] Représentation schématique d'une électrophorèse sur gel de protéines. Les protéines sont des molécules amphotères (qui portent des charges positives et négatives localisées sur les chaînes latérales des acides aminés). Elles adoptent des structures tridimensionnelles caractéristiques et certaines charges peuvent être exposées à la surface de la molécule, comme elles peuvent être enfouies au cœur de la molécule.
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Beta-globulines 7 - 15% (4 - 10 g/l) bêta 1: Transferrine, hémopèxinebêta-lipoprotéines, complément C3. Gamma-globulines 9 - 18% (5 - 12 g/l). Ig G, Ig A, Ig M, (IgD, Ig E). Comment est interprété le résultat? L'interprétation des variations des taux de protéines totales et d'albumine figure sur les fiches correspondantes. Les variations des différentes fractions de protéines permettent de mettre en évidence divers syndromes, comme: Une inflammation: augmentation des alpha1 et alpha2-globulines, diminution des gamma-globulines: Bilan d'une inflammation. Une insuffisance hépatique: diminution de l'albumine et des alpha1 et alpha2-globulines: Bilan hépatique. Un déficit immunitaire: diminution des gamma-globulines: Bilan d'un déficit immunitaire. Electrophorèse des protéines pdf document. Un syndrome néphrotique: augmentation des alpha2 et des beta-globulines, diminution de l'albumine et des gamma-globulines. L'électrophorèse des protéines permet aussi de mettre en évidence l'existence d'une " immunoglobuline monoclonale ", c'est-à-dire l'augmentation d'une protéine anormalement fabriquée au cours de différentes hémopathies, notamment du myélome.
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