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21/09/2009, 18h33 #1 Sun28 TP hydrolyse de l'amidon ------ Bonjour, j'ai fait un tp la semaine dernier sur lhydrolyse acide et enzymatique de l'amidon! cependant je me pose quelque question! tout d'abord je dois calculer la concentration rn amidon dans la solution de depart en teant compte de la dilution par ajout dhcl ou de je faire intervenir les propre concentrations de ces derniers (de lacide ou de l'enzyme) ou dois simplement me servir de l a relation c0v0=c1v1? en sachant que sans la dilution donc c0=10 g/l.....? Les hydrolyses enzymatiques. cette question me bloque pas mal enfaite.... Puis une question qui peut paraitre bete, peut on dire que lhydrolyse de l'midon est totale avec lenzyme si l'on otient a la fin du maltose et non du glucose? vous pouviez m'aider!!!! merci encore de votre aide!!!! ----- 29/10/2009, 14h33 #2 Merlinette86 Re: TP hydrolyse de l'amidon je ne comprend pas ton soucis.. Tu dois calculer la concentration de l'amidon dans ton tube sachant que tu as mis x mL de solution d'amidon à 10 grammes par litre c'est ca?

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1. Mise en évidence d'amidon par l'eau iodée: o Déposer dans les puits de plaque à coloration une goutte d'eau iodée o Prélever immédiatement et déposer dans 2 puits quelques gouttes de chaque tube en ayant soin pour faire le temps 0 ( noter a coté du puit t =0) o Incuber les tubes au bain-marie à 37°C o Prélever quelques gouttes toutes les 20 secondes pour faire le test pendant 1 minute o Noter vos résultats 2. Mise en évidence des sucres réducteurs par la, liqueur de Fehling o Déposer quelques gouttes sur les bandelettes « glucotest » o Faire le test à la liqueur de Fehling à chaud o Noter vos résultats Réaliser un compte rendu de TP en faisant apparaître clairement vos résultats, vos interprétations et le cas échéant vos hypothèses.

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Il y a un atome de ZINC tout seul au milieu de la molécule. Ecrire la formule chimique développée du substrat (compléter avec les hydrogènes non représentés). Quelle est la nature de ce substrat? Sa formule chimique est H2N-GLY –CONH-TYR-COOH C'est un dipeptide. La spécificité de fonction de la carboxypeptidase est l'hydrolyse. Quel substrat de cette enzyme n'est pas représenté? Pour l'hydrolyse, une molécule d'H2O est nécessaire Réfléchir au nom de cette enzyme; que signifie-t-il? Cette enzyme attaque le substrat en décrochant l'acide aminé porteur du COOH terminal: TYR Carboxy pour le groupement COOH qu'elle attaque Peptid pour le fait qu'elle hydrolyse un peptide Ase pour enzyme. 4. Le complexe enzyme-substrat Quels sont les AA (et leur position) à proximité du substrat? HIS69, GLU72 et HIS196, ARG145, TYR248 et GLU270 Quelle remarque pouvez-vous faire quant à leur position dans la séquence de la protéine enzymatique? Tp hydrolyse enzymatique de l amidon par l amylase correction. N'y a-t-il que des AA? Les acides aminés sont souvent éloignés dans la séquence de la protéine enzymatique mais rapprochés dans la structure spatiale.

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Nous prenons le résidu et y ajoutons 10 mL d'eau distillée. On fait ensuite la réaction de Biuret. ( La coloration obtenue sera le témoin de la présence d'un petit nombre de liaisons peptidiques. - Tube 3: On introduit 3 mL d'ovalbumine et 10 mL d'eau distillée; puis on fait la réaction de Biuret. ] Nous voyons donc que l'hydrolyse n'est pas optimale à un pH neutre. Tp hydrolyse enzymatique de l amidon par l amylase correction pour. Dans le tube la coloration violet clair indique qu'il y'a un grand nombre de liaisons peptidiques, donc qu'il n'y a pas eu d'hydrolyse de l'ovalbumine par la pepsine. On peut donc en déduire que c'est le fait d'avoir fait bouillir l'enzyme et de l'avoir refroidie. En effet, la chaleur a rendu l'enzyme inactive, elle a été dénaturée. La réaction d'hydrolyse nécessite donc une température pas trop élevée, qui ne doit pas inactiver l'enzyme. ] Afin de réaliser une hydrolyse, il nous faut donc bien une enzyme. Conclusion Suite à ces interprétations, nous pouvons conclure que les conditions optimales pour l'hydrolyse enzymatique des protéines (notamment l'hydrolyse de l'ovalbumine par la pepsine) est un milieu acide HCl) à une température de 40 environ (température du bain marie pendant 30 min).

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Il s'agit vraisemblablement d'une amylase. Remarque: Les amylases hydrolysent les liaisons alpha 1-4 qui relient les molécules de glucose tant dans la molécule d'amidon que dans celle de glycogène.

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Alors que pour le tube 2ne contenant pas d'amylase, la couleur aura plutôt tendance à stagner. Je peux donc conclure que l'amylase a une action sur l'amidon. En effet, l'amidondisparait au cours du réaction enzymatique est alors une transformation, elle permet de « découper » des sucres liés, amidon en sucres libres. |

Etape 1: Concevoir une stratégie pour résoudre une situation problème (durée maximale: 10 minutes) Proposer une démarche d'investigation permettant de tester l'hypothèse qu'une glycosidase donnée catalyse de façon spécifique la réaction d'hydrolyse d'un glucide alimentaire. D'après les informations disponibles, je sais que les glycosidases sont des enzymes digestives qui catalysent l'hydrolyse des glucides, comme l'amidon, le glycogène ou le saccharose en molécules simples. Biolo-ecolo.fr - TP L'activité de l'amylase. Je peux donc émettre l'hypothèse suivante: Si la glycosidase catalyse de façon spécifique la réaction d'hydrolyse d'un glucide alimentaire, par exemple l'amidon, alors elle hydrolysera en sucre simple uniquement les molécules d'amidon. Pour tester cette hypothèse je propose la stratégie suivante. Je vais placer au bain marie à37° une serie de tubes contenat l'enzyme avec les glucides àtester et une série de témoins avec les glucides seuls. Je vais ensuite rechercher l'apparition de sucre réducteurs avec un test àla Phénylhydrazine ou àla Liqueur de Felhing (bleue) ou mieux en réalisant une chromatographie.