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L'analyse comparative des masses moléculaires va donc s'effectuer sur des protéines dénaturées de leurs structures tertiaires et secondaires. Un détergent de type anionique recouvre les chaînes de polymère dénaturé en leur conférant une charge (rapport charge/acide-aminé constant). Les différentes protéines d'un mélange complexe se trouvent donc recouvertes d'un « manteau » de charges négatives. Lorsqu'on applique une tension continue entre les extrémités d'un gel où a été déposé le mélange complexe de protéines, les protéines migrent au travers des mailles constituant le gel. Electrophorèse des protéines pdf to word. Les mailles du gel retiendront moins les petites molécules qui auront alors la migration la plus grande. Les molécules les plus longues seront d'autant plus retenues entre les mailles du gel et auront une migration relative plus faible. Différents procédés sont utilisés pour révéler la migration des protéines. La plus courante consiste en une coloration spécifique des protéines. Le gel est coloré et il fait apparaître un profil électrophorétique qui met en évidence des bandes dont l'intensité correspond partiellement à l'abondance dans le mélange et dont la position reflète la masse moléculaire relative.
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L'électrophorèse permet donc de différencier des espèces chargées, et notamment des protéines, après leur déplacement dans un champ électrique. Description [ modifier | modifier le code] La technique de l'électrophorèse est fondée sur le déplacement d' ions (espèces chargées positivement ou négativement) sous l'effet d'un champ électrique. Du fait de leurs caractéristiques propres et en fonction des conditions de l'électrophorèse ces ions auront des vitesses de migration différentes, ils vont donc se séparer les uns des autres. Les cations (+) migrent vers la cathode (-) et les anions (-) se déplacent vers l'anode (+). Électrophorèse des protéines — Wikipédia. Sur les acides nucléiques, les charges sont portées par les groupements phosphate du squelette. Sur les protéines, la situation est plus complexe et il existe différents types de groupements ionisables: Ceux pouvant acquérir une charge négative: Les fonctions acide carboxylique (-COOH) de l' acide glutamique, de l' acide aspartique et de l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique; La fonction thiol (-SH) de la cystéine; Les fonctions alcool (-OH) de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine.
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