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La molécule ciblée par le malonyl-CoA est appelée carnitine acyltransférase. La première réaction de bêta-oxydation utilise l'enzyme acyl-CoA déshydrogénase. Celui-ci est en fait composé de trois enzymes qui sont intégrées dans la matrice mitochondriale et chacune possède une molécule FAD. Les enzymes oxydent la chaîne d'acides gras activée, tandis que le FAD est réduit. Cela signifie qu'une molécule d'hydrogène est transférée à FAD pour produire FADH2. Ensuite, une autre réaction a lieu qui est catalysée par l'enzyme énoyl-CoA hydratase. Dans cette réaction, de l'eau est ajoutée à la chaîne d'acides gras pour produire de l'hydroacyl-CoA. C'est la deuxième réaction de bêta-oxydation. La troisième réaction implique l'enzyme L-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase. Il contient le coenzyme NAD+. Dans cette étape, un dérivé bêta-cétoacyl-CoA est produit à partir de l'oxydation de l'hydroacyl-CoA. Au cours du processus, le NAD+ est converti en NADH. Dans la dernière étape de ce processus, la thiolase est l'enzyme qui est utilisée.

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Réaction 4: fragmentation Chaque cycle d'oxydation bêta qui supprime une molécule à deux atomes de carbone se termine par la fragmentation «thiolytique» du céto-carbone, qui est attaqué par la coenzyme A à la liaison entre les carbones α et β. Cette réaction est catalysée par l'enzyme β-cétothiolase ou thiolase, et ses produits sont une molécule d'acyl-CoA (l'acide gras activé avec deux atomes de carbone en moins) et une d'acétyl-CoA. - Bêta oxydation d'acides gras saturés avec un nombre impair d'atomes de carbone Dans ces acides gras avec un nombre impair d'atomes de carbone (qui ne sont pas très abondants), la molécule du dernier cycle de dégradation a 5 atomes de carbone, donc sa fragmentation produit une molécule d'acétyl-CoA (qui entre dans le cycle de Krebs) et un autre de propionyl-CoA. Le propionyl-CoA doit être carboxylé (réaction dépendant de l'ATP et du bicarbonate) par l'enzyme propionyl-CoA carboxylase, formant ainsi un composé connu sous le nom de D-méthylmalonyl-CoA, qui doit être épimérisé à sa forme «L».

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Certaines de ces enzymes activent les acides gras lorsqu'ils sont transportés dans la matrice mitochondriale, car ils sont intégrés dans la membrane mitochondriale externe. Le processus d'activation se déroule en deux étapes, produisant d'abord un adénylate d'acyle à partir de l'acide gras activé avec de l'ATP, où une molécule de pyrophosphate (PPi) est libérée. Le groupe carboxyle activé par l'ATP est ensuite attaqué par le groupe thiol de la coenzyme A pour former l'acyl-CoA. La translocation de l'acyl-CoA à travers la membrane mitochondriale est réalisée par un système de transport connu sous le nom de navette carnitine. – Bêta oxydation des acides gras saturés à nombre pair d'atomes de carbone La dégradation des acides gras est une voie cyclique, puisque la libération de chaque fragment de deux atomes de carbone est immédiatement suivie d'une autre, jusqu'à atteindre la longueur totale de la molécule. Les réactions qui participent à ce processus sont les suivantes: – Déshydrogénation.

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Le composé résultant de l'épimérisation est ensuite converti en succinyl-CoA par l'action de l'enzyme L-méthylmalonyl-CoA mutase, et cette molécule, ainsi que l'acétyl-CoA, entre dans le cycle de l'acide citrique. – Bêta oxydation des acides gras insaturés De nombreux lipides cellulaires ont des chaînes d'acides gras insaturés, c'est-à-dire qu'ils ont une ou plusieurs doubles liaisons entre leurs atomes de carbone. L'oxydation de ces acides gras est un peu différente de celle des acides gras saturés, puisque deux enzymes supplémentaires, l'énoyl-CoA isomérase et la 2, 4-diénoyl-CoA réductase, sont chargées d'éliminer ces insaturations afin que ces acides gras puissent être un substrat de l'enzyme énoyl-CoA hydratase. L'énoyl-CoA isomérase agit sur les acides gras monoinsaturés (avec une seule insaturation), tandis que l'enzyme 2, 4-diénoyl-CoA réductase réagit avec les acides gras polyinsaturés (avec deux insaturations ou plus). – Oxydation bêta extramitochondriale L'oxydation bêta des acides gras peut également se produire dans d'autres organites cytosoliques tels que peroxysomes, par exemple, à la différence que les électrons qui sont transférés au FAD+ ne sont pas délivrés à la chaîne respiratoire, mais directement à l'oxygène.

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