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Monday, 5 August 2024
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En dépit du très grand nombre de publications dans ce domaine, les mécanismes de catalyse des enzymes impliquées dans la transformation des substrats polyphénoliques sont encore insuffisamment compris, alors qu'ils peuvent apporter des informations intéressantes sur la réactivité des structures polyphénoliques, et sur la boîte à outils exceptionnelle que ces enzymes constituent pour le chimiste comme pour le biologiste. La majeure partie de l'exposé portera sur l'étude de quatre enzymes de la voie de biosynthèse des flavonoïdes chez Vitis vinifera: la dihydroflavonol réductase (DFR), la leucoanthocyanidine réductase (LAR), l' anthocyanidine synthase (ANS) et l' anthocyanidine réductase (ANR). La cinétique d'état stationnaire et les études de liaison à l'équilibre montrent que l'inhibition par excès de substrat qui s'avère très marquée pour la DFR en présence de dihydroquercétine est due à la formation d'un complexe binaire enzyme-polyphénol improductif dans un mécanisme ordonné où NADPH est le 1 er substrat, ce qui peut être rationnalisé par une liaison tête-bêche du substrat polyphénolique lorsque le NADPH n'est pas encore présent au site actif.

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La structure tridimensionnelle de la LAR est idéalement conçue pour permettre la déshydratation de leucoanthocyanidine en une méthylène-quinone sur laquelle s'additionne de manière concertée l'hydrure apportée par le NADPH, ce qui aboutit à la production de catéchine. L'utilisation du marquage au deutérium et de la spectrométrie de masse en tandem permet de comprendre les mécanismes de stéréo- et régio-spécificité dans les doubles transferts d'hydrure réalisés par l' ANR. L' ANS, est une enzyme qui fait partie de la famille des dioxygénases à fer/α-cétoglutarate/ascorbate. L'hydroxypropyl betadex peut solubiliser les flavonoïdes - Hydroxypropyl betadex - Actualités - Shandong Binzhou Zhiyuan Biotechnology Co., Ltd. Nous avons mis au point la production d'un complexe enzyme-fer de telle manière que les réactions non-enzymatiques artefactuelles dues aux incubations en présence de sels de fer soient évitées. L'enzyme est active sur les dihydroflavonols, les leucoanthocyanidines et la catéchine. Les données mécanistiques seront résumées et l'on montrera que l'ANS produit la cyanidine à partir de catéchine avec un rendement beaucoup plus élevé lorsque le glutathion GSH est présent dans le milieu.

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