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1. La digestion du lactose (TP) a) La digestion: des aliments aux nutriments (rappels collège) b) La digestion du lactose c) La lactase 2. La réaction enzymatique a) Les enzymes sont des catalyseurs biochimiques b) Caractéristique de la réaction enzymatique exercice: exercices d'application 3) Les conditions de la réaction enzymatique a) La spécificité enzymatique (Page 128) b) L'influence de la concentration en substrat (doc Page 126) Doc. 3 page 127: concentration en enzyme. 4. Cours enzymes spé svt sur. Enzymes et spécialisation cellulaire (Page 130) Exercice 5 page 140 DM: L'intolérance au lactose Exercice 6 page 141 DOCUMENTS JOINTS Plan détaillé Plan détaillé enzyme Cours rédigé cours enzymo PRÉPARONS LE CHAPITRE SUIVANT TP TP intolérance au lactose Protocole électrophorèse protocole electrophorèse fichier libmol Images jointes à cet article: Titre: résultats liqueur de fehling Taille: 392 par 543 Poids: 388. 3 ko Format: PNG Titre: résultats glucotest Taille: 361 par 677 Poids: 379. 7 ko Format: PNG
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Trois ans plus tard, ils isolent la substance et montrent qu'une substance similaire est présente dans la salive. Il existe donc des catalyseurs chez les êtres vivants. C'était la première enzyme (qu'on appela alors "diastase") dont l'existence était ainsi mise en évidence même si le nom fut créé seulement en 1878 par W. Kühne. Notre but est de comprendre pourquoi les catalyseur biologiques que sont les enzymes sont si efficaces, si rapides pour réaliser une réaction chimique. Les Enzymes | Superprof. Commençons notre exploration de ce domaine qu'est la biochimie par une étude de l'hydrolyse de l'amidon de trois manières différentes et voyons ce que cela nous apprend. L'amidon est une molécule des sucres lents: pâtes, pain, riz, semoule... Notre corps le transforme en nutriment: le glucose qui peut alors passer dans notre sang, c'est ce que l'on nomme la digestion. Cette transformation peut se faire dans l' acide chlorhydrique de notre estomac et pourtant, notre corps fabrique une protéine, l' amylase salivaire (une enzyme libérée dans la bouche) pour faire la même réaction chimique, d'où la question: pourquoi dépenser de l'énergie à fabriquer une protéine pour catalyser une réaction chimique qui pourrait se faire seule dans l'acide chlorhydrique de notre estomac?
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L'amidon représente donc une réserve énergétique pour la plante, et nous la lui subtilisons en la ramassant et en la mangeant; La synthèse de l'amidon c'est-à-dire l'assemblage des molécules de gucose est assurée par une enzyme: l 'amylo-synthétase (ou amidon-synthétase), présente dans le tubercule, que l'on va extraire grâce au dispositif ci-dessous. Cours enzymes spé svt 5eme. n glucose + amylo-synthétase => amidon + amylo-synthétase L'amidon est stocké sous forme de grain appelé amyloplastes que l'on voit ci-dessous: Pour tester notre hyopthèse, nous disposons soit de glucose soit de glucose-1-P et nous supposons que l'enzyme reconnait soit l'un soit l'autre. Préparez 3 séries de 3 tubes: Série 1: 3 tubes contenant 2 ml de filtrat de PDT + 2 ml d'eau distillée Série 2: 3 tubes contenant 2 ml de filtrat de PDT + 2 ml de glucose-1-P Série 3: 3 tubes contenant 2 ml de filtrat + 2 ml de glucose Ces tubes sont mis au bain-marie à 35°C; 1ml de chaque série est prélevé toutes les minutes puis testé au lugol. Réalisez les 3 séries d'expérience et déduisez-en une caractéristique du fonctionnement de cette enzyme.
Tout autre valeur du PH équivaut à un changement de ionisation des acides aminés du site actif, à une modification de la configuration spatiale du site actif, à une altération de la fonction de l'enzyme et donc à une baisse de l'activité enzymatique. Action de la température La température optimale est toujours comprise entre 37 et 41°C. Cours enzymes spé svt des. L'augmentation de la température implique une augmentation de la vitesse de la réaction chimique et une action sur la configuration spatiale de l'enzyme. Lorsque la température optimale est atteinte, l'activité enzymatique est au maximum. Entre 0°C et la température optimale l'activité enzymatique augmente, l'enzyme est inactivée. Entre la température optimale et des températures plus élevées l'activité enzymatique baisse, il y a une modification de la configuration spatiale du site actif entraînant une transformation irréversible et une altération du site actif, l'enzyme est dénaturée. Remarque: L'enzyme et le substrat ajustent mutuellement leurs configurations spatiales qui ne deviennent complémentaires qu'après la fixation de l'enzyme sur le substrat.
Cela signifie en fait que l'hydrolyse de l"amidon se poursuit" mais mme en augmentant la concentration initiale en amidon, l'hydrolyse ne se fera pas plus vite. Comment expliquer cela? Observez bien le graphique ci-contre. 1ere Spécialité SVT, Chapitre 5: Les enzymes, des biomolécules surprenantes. - Innover en svt. Lorsque la concentration en substrat est faible, tous les sites actifs des enzymes ne sont pas occups: les enzymes "mobiliss" vont catalyser la transformation du substrat mais peu de substrat sera transform. Si la concentration initiale en substrat augmente, vous pouvez observer alors que plus de sites actifs sont occups, ce qui augmente la quantit de substrat transform par unit de temps. Enfin, lorsque la concentration atteint une certaine valeur, on observe que tous les sites actifs des enzymes sont occups: l'enzyme est au "maximum de son activit". On dit qu'il y a saturation de l'enzyme. Cela ne signifie pas que l'activit enzymatique est arrt, au contraire, elle est son maximum! Une petite vido, histoire de voir si tout est clair pour vous: Ci-contre, une modlisation du complexe amylase - amidon.